A continuación, vamos a enumerar las conclusiones obtenidas en este trabajo:
1) La proteína Apa es una proteína secretada y está implicada en el porceso de adhesión al huésped.
2) La proteína Apa está presente en organismos pertenecientes al género Mycobacterium.
3) Los miembros de esta familia son ricos en alanina y prolina, presentan una longitud de unos 300 aminoácidos.
4) De los 13 homólogos seleccionados para el análisis bioinformático, hemos determinado que en las tres cerpas de M. tuberculosis la proteína Apa es prácticamente idéntica. El resto de homólogos presentan un menor grado de similitud, pero todos se encuentran dentro del género Mycobacterium, por lo que concluimos que nuestra proteína es específica de un género concreto.
5) El gen completo de la proteína Apa se corresponde con la CDS, no existiendo región 5´no codificante.
6) La protéína Apa presenta un único dominio denominado FAP, situado entre las posiciones 1 y 299. Este motivo de unión a fibronectina, permite a Mycobacterium adherirse a la fibronectina de la matriz extracelular.
7) Hemos comprobado que la proteína Apa presenta una longitud de 325 aminoácidos, encontrándose el péptido señal entre las posiciones 1 y 39, y la cadena entre las posiciones 40 y 325.
8) La proteína presenta las siguientes regiones:
- Región inicial (1-169): región poco conservada en la que se observan multitud de gaps, que podrían corresponderse con zonas bisagra, uniendo distintos dominios, o zonas de lazo de la estructura proteíca.
- Región central (170-350): región altamente conservada en la que nos centraremos a continuación.
- Región terminal (351-435): es la región menos conservada de la proteína y en la que se observan un mayor número de gaps.
9) En los resultados del alinemaiento hemos obtenido tres regiones repetidas situadas entre las posiciones 85 y 107; tres sitios de glicosilación (treonina) específicos de las tres cepas de M. tuberculosis, situados en las posiciones 49, 57 y 66; y una secuencia conflicto en la posición 136.
10) Según los resultados obtenidos en las matrices de puntos, podemos concluir que la escala de similitud de mayor a menor entre la secuencia CDS de Apa de M. tuberculosis y las secuencias de Apa de los organismos de estudio es: M. marinum, M. abscessus y M. leprae.
11) Hemos determinado la presencia de un sitio de N-glicosilación (NDTR) situado entre las posiciones 161 y 164; y de un sitio de fosforilación (SyyE) entre las posiciones 222 y 225; ambos caracteríasticos de la familia Mycobacterium.
12) La estructura tridimensional obtenida se corresponde a tan solo 20 aminoácidos y está constituida por dos láminas beta en disposición antiparalela. El e-value de este alineamiento es mayor que 1, por lo que probablemente el modelo que hemos obtenido no sea muy bueno.
13) En el análisis de expresión génica no obtuvimos resultados satisfactorios.
14) Esta proteína presenta una gran aplicación biotecnológica, debido a que se ha comprobado que es el principal antígeno inmunodominante con un alto potencial para el desarrollo de una vacuna contra la tuberculosis. Es por ello por lo que se pretende conocer con gran profundidad la estructura y función de esta proteína, con el fin de desarrollar un método de diagnóstico eficaz.
A continuación, vamos a enumerar las conclusiones obtenidas en este trabajo:
1) La proteína Apa es una proteína secretada y está implicada en el porceso de adhesión al huésped.
2) La proteína Apa está presente en organismos pertenecientes al género Mycobacterium.
3) Los miembros de esta familia son ricos en alanina y prolina, presentan una longitud de unos 300 aminoácidos.
4) De los 13 homólogos seleccionados para el análisis bioinformático, hemos determinado que en las tres cerpas de M. tuberculosis la proteína Apa es prácticamente idéntica. El resto de homólogos presentan un menor grado de similitud, pero todos se encuentran dentro del género Mycobacterium, por lo que concluimos que nuestra proteína es específica de un género concreto.
5) El gen completo de la proteína Apa se corresponde con la CDS, no existiendo región 5´no codificante.
6) La protéína Apa presenta un único dominio denominado FAP, situado entre las posiciones 1 y 299. Este motivo de unión a fibronectina, permite a Mycobacterium adherirse a la fibronectina de la matriz extracelular.
7) Hemos comprobado que la proteína Apa presenta una longitud de 325 aminoácidos, encontrándose el péptido señal entre las posiciones 1 y 39, y la cadena entre las posiciones 40 y 325.
8) La proteína presenta las siguientes regiones:
- Región inicial (1-169): región poco conservada en la que se observan multitud de gaps, que podrían corresponderse con zonas bisagra, uniendo distintos dominios, o zonas de lazo de la estructura proteíca.
- Región central (170-350): región altamente conservada en la que nos centraremos a continuación.
- Región terminal (351-435): es la región menos conservada de la proteína y en la que se observan un mayor número de gaps.
9) En los resultados del alinemaiento hemos obtenido tres regiones repetidas situadas entre las posiciones 85 y 107; tres sitios de glicosilación (treonina) específicos de las tres cepas de M. tuberculosis, situados en las posiciones 49, 57 y 66; y una secuencia conflicto en la posición 136.
10) Según los resultados obtenidos en las matrices de puntos, podemos concluir que la escala de similitud de mayor a menor entre la secuencia CDS de Apa de M. tuberculosis y las secuencias de Apa de los organismos de estudio es: M. marinum, M. abscessus y M. leprae.
11) Hemos determinado la presencia de un sitio de N-glicosilación (NDTR) situado entre las posiciones 161 y 164; y de un sitio de fosforilación (SyyE) entre las posiciones 222 y 225; ambos caracteríasticos de la familia Mycobacterium.
12) La estructura tridimensional obtenida se corresponde a tan solo 20 aminoácidos y está constituida por dos láminas beta en disposición antiparalela. El e-value de este alineamiento es mayor que 1, por lo que probablemente el modelo que hemos obtenido no sea muy bueno.
13) En el análisis de expresión génica no obtuvimos resultados satisfactorios.
14) Esta proteína presenta una gran aplicación biotecnológica, debido a que se ha comprobado que es el principal antígeno inmunodominante con un alto potencial para el desarrollo de una vacuna contra la tuberculosis. Es por ello por lo que se pretende conocer con gran profundidad la estructura y función de esta proteína, con el fin de desarrollar un método de diagnóstico eficaz.
Bien (se podían haber clasificado)